II SEMINARIA SEMESTR ZIMOWY 1 WPROWADZENIE I OMÓWIENIE

ELEKTRONICZNE ZAPISY NA SEMINARIA DOKTORANCKIE – INSTRUKCJA OD ROKU
II SEMINARIA SEMESTR ZIMOWY 1 WPROWADZENIE I OMÓWIENIE
OSTATNIA AKTUALIZACJA 7 STYCZNIA 2011 SEMINARIA LICENCJACKIE W ROKU

REGULAMIN ELEKTRONICZNYCH ZAPISÓW NA SEMINARIA DYPLOMOWE I ZAJĘCIA FAKULTATYWNE
TECHNIKI MEDYCZNE ELEKTRORADIOLOGIA TEMATY SEMINARIÓW PODZIELONE NA
WARUNKI ZALICZENIA SEMINARIÓW I ĆWICZEŃ Z FARMAKOLOGII KLINICZNEJ DLA

II

II. SEMINARIA

Semestr zimowy

1. Wprowadzenie i omówienie programu

2. Białka

Właściwości, podział i funkcje białek.

Aminokwasy – budowa, podział, właściwości.

Budowa białek (I, II, III, IV-rzędowa). Typy wiązań chemicznych stabilizujących struktury przestrzenne białek (wiązania wodorowe, disiarczkowe, jonowe, siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe).

Hemoglobina – budowa hemoglobin prawidłowych i patologicznych.

Kolageny – budowa.

Insulina – forma biologicznie czynna, prekursory.

Metody izolowania białek z materiału biologicznego.

Denaturacja białek - czynniki denaturujące:

fizyczne: temperatura, ultradźwięki, promieniowanie X;

chemiczne: rozpuszczalniki organiczne i detergenty, stężone kwasy i zasady, mocznik, związki niszczące wiązania disiarczkowe, związki kompleksujące metale (EDTA, cytrynian, szczawian).

3. Enzymy

Budowa enzymu (apoenzym, koenzym, grupa prostetyczna, centrum aktywne, miejsce allosteryczne, kofaktory).

Klasyfikacja enzymów (koenzymy współdziałające z poszczególnymi klasami enzymów).

Mechanizm działania enzymu (obniżenie energii aktywacji, tworzenie kompleksu [ES], odwracalność reakcji enzymatycznej).

Specyficzność działania enzymów.

Czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej.

Kinetyka reakcji enzymatycznej (wpływ stężenia enzymu i substratu na szybkość reakcji enzymatycznej, powinowactwo enzymu do substratu - stała Michaelisa (Km).

Hamowanie reakcji enzymatycznej – typy hamowania.

Regulacja aktywności enzymatycznej (ograniczona proteoliza, modyfikacja kowalencyjna, regulacja allosteryczna).

Regulacja szlaków metabolicznych.

10. Oznaczanie aktywności enzymatycznej – jednostki.

11. Enzymy diagnostyczne.

12. Izoenzymy i ich znaczenie diagnostyczne.

4. Związki wysokoenergetyczne, łańcuch oddechowy,
cykl kwasów trikarboksylowych

Pojęcie wiązania bogatego w energię – swobodna energia hydrolizy wiązania makroergicznego.

Związki wysokoenergetyczne i ich rola w metabolizmie komórki
(ATP, ADP, GTP, UTP, CTP, fosfoenolopirogronian, fosfokreatyna, 1,3-bisfosfoglicerynian).

Cykl kwasów trikarboksylowych (cykl Krebsa): reakcje, enzymy, źródła acetylo-CoA i szczawiooctanu, wytwarzanie równoważników redukcyjnych, znaczenie cyklu.

Oksydacyjna dekarboksylacja -ketokwasów
(pirogronian, α-ketoglutaran).

Łańcuch oddechowy: lokalizacja w komórce, kompleksy enzymatyczne, źródła równoważników redukcyjnych, miejsca sprzęgania transportu elektronów z syntezą ATP.

Fosforylacja oksydacyjna: mechanizm reakcji, budowa syntazy ATP (H⁺ATP-azy), bilans energetyczny utleniania 1 mola NADH i 1 mola FADH₂.

Inhibitory łańcucha oddechowego:

- inhibitory transportu elektronów (barbiturany, rotenon, antymycyna, CN^-,CO, H₂S),

- inhibitory fosforylacji oksydacyjnej (oligomycyna, atraktylozyd),

- związki rozprzęgające łańcuch oddechowy (2,4-dinitrofenol, dikumarol, gramicydyna).

Fosforylacja substratowa.

5. Budowa genomu.
Procesy replikacji i transkrypcji.

Budowa genomu prokariontów i eukariontów. Struktura chromatyny.

Budowa DNA.

Replikacja DNA u pro- i eukariontów: enzymy (polimerazy DNA, prymaza, ligazy, endonukleazy, topoizomerazy, telomeraza), etapy replikacji, inhibitory replikacji i ich znaczenie.

Budowa, rodzaje RNA i ich funkcje.

Proces transkrypcji DNA u pro- i eukariontów: polimerazy RNA, etapy transkrypcji, modyfikacje potranskrypcyjne pierwotnych transkryptów mRNA, tRNA i rRNA.

6. Biosynteza białka.
Regulacja ekspresji genetycznej.
Wirusy.

Biosynteza białka (translacja): aktywacja aminokwasów, etapy procesu translacji, budowa rybosomów.

Biosynteza białek sekrecyjnych i błonowych.

Modyfikacje potranslacyjne białek.

Antybiotyki – inhibitory syntezy białka.

Regulacja ekspresji genetycznej u pro- i eukariontów.

Wirusy RNA i DNA – replikacja.

7. Węglowodany – trawienie, przemiany

Trawienie węglowodanów w przewodzie pokarmowym

Wchłanianie monosacharydów: glukozy, galaktozy (aktywny transport), fruktozy (ułatwiona dyfuzja).

Glikoliza:

- lokalizacja w komórce, przebieg w warunkach tlenowych i beztlenowych,

- bilans energetyczny spalania glukozy.

Przemiany pirogronianu – transaminacja do alaniny w mięśniach, karboksylacja do szczawiooctanu lub jabłczanu, oksydacyjna dekarboksylacja.

Powstawanie i wykorzystanie mleczanu.

Glukoneogeneza - lokalizacja, substraty, reakcje, enzymy.

Szlak pentozofosforanowy – lokalizacja, substraty, znaczenie.

Fermentacja alkoholowa.

8. Węglowodany – przemiany c.d.

Centralna rola glukozo-6-fosforanu w przemianach węglowodanów.

Biosynteza i rola „aktywnej glukozy” (UDPG).

Synteza i degradacja glikogenu – regulacja hormonalna w wątrobie i w mięśniach, zaburzenia przemian.

Przemiany galaktozy i jej zaburzenia.

Przemiany fruktozy i jej zaburzenia.

Proteoglikany – budowa, znaczenie. Glikozaminoglikany (kwas hialuronowy, siarczan chondroityny, siarczan keratanu I i II, heparyna i siarczan heparanu, siarczan dermatanu).

7. Glikoproteiny – budowa, funkcje.

9. Lipidy – trawienie, przemiany

Trawienie lipidów w przewodzie pokarmowym (lipazy, rola żółci, wchłanianie produktów trawienia, tworzenie chylomikronów).

Transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów.

Utlenianie nasyconych i nienasyconych kwasów tłuszczowych (proces -oksydacji).

Synteza nasyconych i nienasyconych kwasów tłuszczowych (lipogeneza) – reakcje, enzymy (kompleks syntazy kwasów tłuszczowych), regulacja aktywności karboksylazy acetylo-CoA.

Wydłużanie łańcucha kwasów tłuszczowych.

Przemiany triacylogliceroli w wątrobie i tkance tłuszczowej (powstawanie glicerolo-3-fosforanu).

Regulacja hormonalna lipolizy w tkance tłuszczowej (rola insuliny, glukagonu, adrenaliny).

Biosynteza i rozpad fosfolipidów glicerolowych i sfingolipidów.

10. Lipidy – przemiany c.d.

Synteza ciał ketonowych (ketogeneza): reakcje, znaczenie, wzrost syntezy w warunkach patologicznych.

Biosynteza i katabolizm cholesterolu: reakcje, regulacja syntezy (reduktaza HMG-CoA).

Kwasy żółciowe.

Hormony steroidowe – klasyfikacja, budowa, synteza pregnenolonu.

Witamina D₃ – synteza aktywnej formy i jej rola w gospodarce wapniowo-fosforanowej.

Centralna rola acetylo-CoA w metabolizmie lipidów

Współzależność przemian lipidów i cukrów.

Lipoproteiny osocza (chylomikrony, VLDL, LDL, HDL): enzymy układu lipoproteinowego (lipaza lipoproteinowa, LCAT, ACAT).

Krążenie cholesterolu w organizmie.

Zaburzenia metabolizmu lipoprotein osocza i ich skutki (miażdżyca).

SEMESTR LETNI

11. Białka – trawienie i wchłanianie. Ureogeneza

1. Trawienie i wchłanianie białek w przewodzie pokarmowym.

2. Aminokwasy egzo- i endogenne, białka pełno- i niepełnowartościowe.

3. Bilans azotowy.

4. Reakcje ogólne aminokwasów (mechanizm reakcji, enzymy, koenzymy):

- oksydacyjna deaminacja – dehydrogenaza glutaminianowa, oksydazy aminokwasowe,

- transaminacja,

- dekarboksylacja – aminy biogenne),

- dehydratazy.

5. Usuwanie azotu z organizmu:

- ureogeneza (lokalizacja wewnątrzkomórkowa, reakcje, enzymy, regulacja),

- synteza i rola glutaminy (mózg, wątroba, nerka).

12. Aminokwasy – przemiany

Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów: glicyna, alanina, seryna, arginina, histydyna, fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan, metionina, cysteina, kwas glutaminowy, kwas asparaginowy.

Powstawanie i wykorzystanie fragmentów jednowęglowych (kwas foliowy).

Aminokwasy gluko- i ketogenne.

Biologicznie czynne pochodne aminokwasów:

- hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),

- aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina),

- aminy indolowe (serotonina, melatonina),

- cholina i acetylocholina,

- poliaminy (spermina i spermidyna),

- kreatyna i kreatynina.

5. Wrodzone wady metaboliczne w przemianach aminokwasów.

6. Międzynarządowa wymiana aminokwasów.

13. Krew

1. Składniki i funkcje krwi.

2. Białka osocza – prawidłowe i stanów patologicznych.

3. Hemoglobina – rodzaje, budowa, udział w transporcie gazów.

4. Transport CO₂we krwi.

5. Bufory krwi.

6. Metabolizm erytrocytów (glukoza jako substrat energetyczny, rola glutationu).

7. Enzymopatie krwinkowe.

14. Wątroba

Przemiany metaboliczne w wątrobie.

Rola detoksykacyjna wątroby – detoksykacja związków egzo- i endogennych (enzymy I i II fazy).

3. Kwasy żółciowe – powstawanie, krążenie, rola w trawieniu lipidów.

4. Synteza i katabolizm hemu, regulacja przemian układu porfirynowego

-zaburzenia syntezy hemu (porfirie).

5. Krążenie bilirubiny.

6. Żółtaczki (typy, urobilinogen i bilirubina w moczu).

15. Nerka

Substancje progowe i bezprogowe, selektywna reabsorpcja glukozy, aminokwasów (cykl γ-glutamylowy), jonów (HCO₃^-, Na⁺, K⁺, HPO₄^-2).

Klirens nerkowy.

Udział nerek w utrzymaniu stałego pH krwi (jony wodorowęglanowe i fosforanowe, amoniogeneza).

Zaburzenia równowagi kwasowo-zasadowej – kwasice i zasadowice (oddechowe, metaboliczne).

Składniki patologiczne moczu.

16. Nukleotydy purynowe i pirymidynowe

Nukleotydy purynowe i pirymidynowe – budowa i znaczenie w metabolizmie.

Znaczenie 5-fosforybozylo-1-pirofosforanu (PRPP) w biosyntezie nukleotydów purynowych i pirymidynowych.

Synteza pierścienia purynowego (substraty).

Powstawanie AMP i GMP z IMP.

Regulacja biosyntezy nukleotydów purynowych.

Katabolizm nukleotydów purynowych – powstawanie kwasu moczowego.

Biosynteza pierścienia pirymidynowego (kwas orotowy).

Powstawanie UMP, UTP, CMP, dTMP.

Regulacja biosyntezy nukleotydów pirymidynowych.

10. Katabolizm nukleotydów pirymidynowych.

11. Rezerwowe („salvage”) reakcje biosyntezy nukleotydów purynowych i pirymidynowych.

12. Zaburzenia przemian nukleotydów purynowych (dna moczanowa, zespół Lesch-Nyhana).

13. 5-fluorouracyl – znaczenie, mechanizm działania.

17. Witaminy. Współzależność szlaków metabolicznych. Działanie hormonów

Witaminy grupy B (B₁, B₂, B₃, B₆, B₁₂, kwas foliowy) – budowa, udział w przemianach, objawy niedoboru.

Witamina C - budowa, udział w przemianach.

Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach (A, D₃, K, E) – budowa chemiczna, funkcje.

Regulacja metabolizmu na poziomie enzymu:

- organizacja enzymów w kompleksy enzymatyczne,

- aktywacja (ograniczona proteoliza),

- hamowanie (hamowanie zwrotne – „feedback inhibition”),

- regulacja allosteryczna,

- fosforylacja /defosforylacja,

- degradacja białek enzymatycznych.

Regulacja na poziomie komórki i organizmu

- tkankowa specyficzność szlaków metabolicznych (np. glikoliza w wątrobie i mięśniach),

- kompartmentacja metaboliczna komórki,

- współzależność szlaków metabolicznych.

Wpływ hormonów na metabolizm komórkowy:

- mechanizm działania hormonów steroidowych (receptory, hormony steroidowe jako regulatory transkrypcji genów),

- efekty biologiczne działania hormonów steroidowych,

- mechanizm działania hormonów białkowych, peptydowych i pochodnych aminokwasów.

Tags: omówienie programu, zimowy, omówienie, wprowadzenie, semestr, seminaria