WEITERE INFORMATIONEN ZU AMINOSÄUREN UND PROTEINEN ESSENTIELLE AMINOSÄUREN MÜSSEN

3 ANGABE DER SCHWERPUNKTE UND DER WEITEREN
“WEITERENTWICKLUNG“ DER BERUFLICHEN SCHULEN AUF DEM WEG DER ARBEITGEBERVERBÄNDE
GESETZ ZUR AUSFÜHRUNG DES LEBENSMITTEL UND FUTTERMITTELGESETZBUCHES UND WEITERER

Jugendhilfe Einrichtungen Schulen Weitere Öffentliche Einrichtungen ≥
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Weitere Informationen zu Aminosäuren und Proteinen:

Essentielle Aminosäuren müssen dem Körper zugeführt werden. Er benötigt sie, kann sie aber nicht selbst synthetisieren.

Als semiessentielle Aminosäuren bezeichnet man Aminosäuren, die zwar vom Körper synthetisiert werden können, doch unter bestimmten Bedingungen (z.B. Wachstum, starke körperliche Belastung) essentiell werden und zugeführt werden müssen. So sind z.B. beim Neugeborenen während der ersten Lebenstage Arginin, Histidin, Cystein und Tyrosin essentielle Aminosäuren.



Aufbau der Proteine:

Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Sie beschreibt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau des Proteins.

Als Sekundärstruktur bezeichnet man die Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren, z. B.: α-Helix und β-Faltblatt. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.

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α-Helix und β-Faltblatt



Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte wirken beispielsweise Disulfidbrücken (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Kräfte eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.

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Bindungstypen der Tertiärstruktur



Von einer Quartärstruktur spricht man, wenn sich mehrere Proteinmoleküle (Aminosäureketten) zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern. Sie wird durch nicht-kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten: Wasserstoffbrücken von Peptidbindungen und Seitenketten, Ionische Bindungen und van-der-Waals-Kräfte.

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Quartärstruktur des Insulins




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